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ミオシン (Myosin) はアクチンを制御するタンパク質である。ミオシンはATPase活性を持ち、ATPを加水分解しながら、-端から+端に向かってアクチンフィラメント上を移動するモータータンパク質である。ミオシンが固定されている場合、ミオシンの位置は変わらず、引っぱられてアクチンフィラメントの方が動く。この典型的な例が骨格筋の収縮である。

ミオシンIIは2本ずつの重鎖 (Heavy chain) と個々の重鎖に2本ずつの軽鎖 (Light chain) の合計6本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。筋繊維に多量に存在し筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮ではII型ミオシンが関与している。

筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの構造変化により起こる。まずATPがミオシンと結合する。加水分解によりADPとリン酸に分解される。この分解でミオシンのヘッドの構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。すると、リン酸が離れ、さらに強い結合となる。その後、ADPがミオシンから離れ、ミオシンの構造変化による引っ張りが、収縮となる。この機構はさらに細胞質中のカルシウムイオン濃度の変化により制御される。

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